在碱性溶液中与铜离子作用形成紫红色反应相类似，故称为双缩脲反应。
190、染料结合法测定血清白蛋白的原理是什么？
根据白蛋白通过离子键或疏水键具有结合低分子物质，包括生理代谢物和外源性染料的能力，而球蛋白很少结合外源性染料，故可在为分离白蛋白、球蛋白的条件下用某些具有指示剂作用的染料，如溴甲酚紫或溴甲酚绿等直接测定白蛋白。
191、简述蛋白质电泳的原理。
血清中各种蛋白质都有其特有的等电点，在高于其等电点PH的缓冲液中，将形成带负电荷的质点，在电场中向正极泳动，在同一条件下，不同蛋白质带电荷有差异，分子量大小也不同，所以泳动速度不同，血清蛋白质可分成五条区带。
192、影响电泳迁移率的因素有哪些？
①电场强度：愈高，带电质点移动速度愈快。
②溶液的PH值：距离质点等电点愈远，质点所带净电荷愈多，电泳速度愈快
③溶液的离子强度：越高，质点的泳动速度愈慢，但区带分离度却越清晰。
④电渗：质点电泳速度即电泳力与电渗力的代数和，所以支持物电渗作用越小越大。
193、血清蛋白醋酸纤维薄膜电泳法注意事项有哪些？
①选择优质薄膜，无空泡，皱折，厚薄不匀或霉点变质等现象。
②样本点在薄膜毛面，点样量适宜。电泳时光面朝上，电泳槽密闭。
③缓冲液量不宜太少，两槽缓冲液应在同一水平面上
④调节好电流，电压，一般电压为90－150V，电流0.4－0.6mA/cm
通电时间夏季约为40分钟，冬季约为45分钟
⑤溶血可使β球蛋白增高，白蛋白降低，样品应防止溶血。
194、聚丙稀酰胺凝胶作为支持物进行蛋白质电泳比其它支持物有何优点？
聚丙稀酰胺单体与交联剂甲*双丙稀酰胺在催化剂过硫酸铵或核黄作用下结合交联而形成三维网状结构凝胶。不但可以作为电泳支持物，同时具有分子筛效应，并可通过不同浓度进行控制，因而分辨率和敏感性很高。
195、赖氏法测定丙氨酸氨基转移酶的原理是什么？
血清中的丙氨酸氨基转移酶（ALT）能使丙氨酸与α－酮戊二酸互相移换氨基和酮基而生成丙酮酸和谷氨酸。丙酮酸与2,4－二硝基苯肼作用，生成丙酮酸二硝基苯腙，在碱性溶液中显红色。显色深浅反映血清中ALT活性的大小。
196、简述乳酸脱氢酶测定原理。
乳酸脱氢酶（LDH）在辅酶I的递氢作用下，使乳酸脱氢而生成丙酮酸。此反应是可逆的，反应平衡点偏向顺向。加入2,4－二硝基苯肼并与丙酮酸作用，生成丙酮酸二硝基苯腙，在碱性溶液中显棕红色。根据红色的深浅而换算出酶活力的大小。
197、乳酸脱氢酶测定时有哪些注意事项？
①草酸、乙二胺四乙酸对本酶有抑制作用，故不宜用。
②红细胞中乳酸脱氢酶含量较血清中约高100倍，故应避免溶血，及时分离血清。
198、乳酸脱氢酶测定的顺向反应有什么优点？
①所需NAD＋较逆向反应所需NADH稳定，易得纯品，含抑制LDH杂质少，价格低
②乳酸钠（或乳酸锂）底物比丙酮酸底物稳定
③过量乳酸对LDH的抑制低于过量丙酮酸对LDH有抑制
199、用γ－谷氨酰－α－萘胺作基质测定γ－GT是根据什么原理？
γ－GT作用于底物L－γ－谷氨酰－α萘胺，此底物既作为γ－谷氨酰的供体，又作为受体，生成L－γ－谷氨酰－L－γ－谷氨胺－α－萘胺和游离的α－萘胺，后者与重氮化的对氨基苯磺酸反应，生成红色的偶氮化合物，色泽的深浅与酶活力成比例，与α－萘胺标准液比较，可以求得样品中γ－GT的活力。
200、试述血清淀粉酶碘－淀粉比色法测定原理。
血清（或血浆）中α－1,4葡萄糖苷键水解，产生葡萄糖、麦芽糖及含有α－1,6糖苷键支链的糊精。在有足够量基质的条件下，反应后加入的碘液与未被水解的淀粉结合成蓝色复合物，其蓝色的深浅与经酶促反应的空白管比较其吸光度，从而推算出淀粉酶活力单位。
201、血清淀粉酶碘－淀粉比色法测定有哪些注意事项？
①草酸盐、枸橼酸盐、EDTA－Na2及氟化钠对淀粉酶活性有抑制。
②酶活性在400单位以下时与底物的水解量成线性，如测定管吸光度小于空白管一半时应将血清量加大稀释倍数或减少血清加入量，测定结果乘稀释倍数。
③唾液含高浓度淀粉酶，须防止混入。
④淀粉溶液若出现混浊或絮状物，不能再使用。
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